!的结构 第二节" 称为变构酶（"##’()*+,-*1234*）。氮吹仪价格酶分子中与中间 代谢物结合的部位称为变构部位（ "##’()*+,-(,)*）或调节部位（ +*/0#")’+3 (,)*）。能引起变构效应的代谢物 称为变构效应剂（"##’()*+,-*..*-)’+）。如果某效应剂能使酶活性增加并加速反应速率，则被称为变构激活 剂（"##’()*+,-"-),5")’+）；反之，降低酶活性及反应速率者为变构抑制剂（"##’()*+,-,16,7,)’+）。 图 $ 8&蛋白激酶 9的变构作用 蛋白激酶 9（:% ;% ）的 :% 与 <个 -9=>（是一种变构激活剂， 它可与调节亚基结合，使调节亚基发生构象改变，从而与催化亚基分离，游离的催化亚基即具有催化活性。 "!第一篇 #生物分子的结构与功能 ##变构效应剂常常是酶的底物、产物或其他小分子代谢物。 这些变构效应剂浓度的变化可通过变构效应改变某些酶的活 性，进而改变代谢反应速率或代谢途径的方向。变构酶的动力 学特点不符合米氏方程式。在变构效应剂作用下，正协同效应 变构酶的反应速率对［$］的曲线呈 $型（图 !"），而不是矩形 双曲线。 ##例如，磷酸果糖激酶的变构激活剂是 %&’、%(’。当它们 发挥作用时， $形曲线可左移发生变构激活作用；而变构抑

制剂 %)’可使曲线右移，发生变构抑制作用。变构调节只引起酶构 象的改变，不涉及共价键的改变。 ##（三）酶的共价修饰 ##酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下，与某些 化学基团发生可逆的共价结合，从而影响酶的活性。对酶活性的这种调节方式称为酶的共价修饰（ *+,-. /012 3+4565*-25+1），或化学修饰（*7035*-/ 3+4565*-25+1）。酶的可逆的共价修饰包括磷酸化（ 87+987+:;/-25+1） 和去磷酸化（4087+987+:;/-25+1，图 !!）；甲基化（3027;/-25+1）和去甲基化（403027;/-25+1）；腺苷化（ -401;. /-25+1）和去腺苷化（40-401;/-25+1）；尿苷化（<:54;/-25+1）和去尿苷化（ 40<:54;/-25+1）；%&’核糖化（ %&’ :5. =+9;/-25+1）和去 %&’核糖化（ 40:5=+9;/-25+1）等。酶的磷酸化和去磷酸化是常见的酶化学修饰方式。酶 蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下，来自 %)’的磷酸基团共价地结合在酶蛋白的

 $0:、)7:或 );:残基 的侧链羟基上。反之，磷酸化的酶蛋白在磷蛋白磷酸酶催化下，磷酸酯键被水解。磷酸化或去磷酸化可使 酶从无（低）活性变为有（高）活性。一些酶也可从有（高）活性变为无（低）活性。 图 ! "#变构酶的 $形曲线 图 ! !#酶蛋白的磷酸化与去磷酸化 # #（四）酶原与酶原的激活 # #一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原（>;3+?01）。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活 （>;3+?019 -*25,-25+1）。人体内与肠道消化、血液凝固、免疫系统补体等作用相关的酶在分泌过程时是以酶 原形式存在的。酶原分子中没有活性中心或活性中心被掩盖，因此酶原无催化活性。酶原的激活是酶原 在另一蛋白水解酶的催化下，切除部分肽段，进而形成或暴露酶的活性中心的过程。例如，胰蛋白酶原 （@"!个 %%）经胰腺