!细胞合成进入小肠时，在 A-@ B存在氮吹仪厂家下可被肠液中的肠激酶激活，从 C端水解下一个 六肽，胰蛋白酶一级结构改变后，分子构象改变卷曲形成活性中心，于是无活性的胰蛋白酶原变成有活性 的胰蛋白酶（@DE个 %%，图 !F）。 ##胰蛋白酶原被激活后，生成的胰蛋白酶对胰蛋白酶原有自身激活作用，这大大加速了该酶的激活作 用，同时胰蛋白酶还可激活胰凝乳蛋白酶原，羧基肽酶原 %和弹性蛋白酶原等（表 !!），加速肠道对食 物的消化过程。血液中血液凝固与纤维蛋白溶解系统的激活也具有典型的逐步放大效应，呈级联反应。 少量凝血因子被激活时，可通过瀑布式放大作用，使大量凝血酶原转化为凝血酶，迅速引起血液凝固的发 生。 第五章 #酶"! 图 ! "#胰蛋白酶原的激活 ##酶原形式的存在及酶原的激活有重要生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和 细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管 内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原被激活成凝血酶， 血液凝固，催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作

用。因此，还可以把酶原看成是 酶的贮存形式，一旦需要时，便可激活使用。 表 ! !"某些消化酶原的激活 酶# #原激活因素激活途径部# #位 胃蛋白酶原 $ %或胃蛋白酶胃蛋白酶 %六肽胃腔 胰凝乳蛋白酶原胰蛋白酶胰糜蛋白酶 %两个二肽小肠腔 弹性蛋白酶原胰蛋白酶弹性蛋白酶 %几个肽段小肠腔 羧基肽酶原胰蛋白酶羧基肽酶 %几个肽段小肠腔 ##（五）同工酶 ##同工酶（&’()*+,-)）是指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组 酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链或由同一基因转录生成的不同 -./0翻译的不同多 肽链组成的蛋白质。同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体、同一组织和同一细胞 中。在个体发育的不同阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发 育阶段其同工酶亦有不同。 ##哺乳类动物细胞的乳酸脱氢酶（123424) 5)6,57(8)*2’) 9:$）共有 !种同工酶。该酶是由两种亚基构成 的四聚体，一种亚基是骨骼肌型（;），另一种亚基是心肌型（$）。这两种亚基以不同比例组成 !种同工酶 （图 !<）。由于 !种同工酶结构上的差异，使各种同工酶的电泳行为及对底物的 !- 有显著不同， !种 9:$具有不同电泳速率，在常规条件下由 =!!型电泳速率递减。 # # 9:$同工酶在不同组织中含量和分布比例不同，各器官

组织有各自特定的分布酶谱（表 !"），因此 使不同组织细胞有不同的代谢特点。例如，骨骼肌富含 9:$! ，其对 /0: %亲和力较低，对 /0:$和丙酮酸 亲和力强，催化丙酮酸还原成乳酸，保证肌肉组织在短暂缺氧时仍能快速获得能量；而心肌富含 9:$= ，易 使乳酸变成丙酮酸而被利用。可见 9:$和 9:$! 虽然催化同一反应但催化方向不同，对不同组织器官起 = 着重要调节作用。研究指出，在生物体的不同发育期的同工酶种类可不同。如在鼠出生前 !天时心脏以 "!第一篇 #生物分子的结构与功能 图 ! "# $%&同工酶 $%&’ 为主，而生后 ()天主要含 $%&) 和 $%&* 。肌酸激酶（ +,-./01-201.3-，45）是二聚体酶，其亚基有 6 型（肌型）和 7型（脑型）两种，共有 *种同工酶。脑中含 45( 型（77型）；骨骼肌含 45* 型（66型），心肌 含 45) 、、45* 。 （67型）。在电泳中向正极泳动速率从快到慢依次为 45(45) ##同工酶的测定对于疾病的诊断及预后有重要意义。当组织细胞病变时，某种同工酶即释放入血浆。 血浆同工酶总活性及同工酶谱的分析有助于疾病的诊断及预后的判断。如心肌梗死后 *89 :血中 45) 活性升高， )’ :酶活性到达顶峰， *;内恢复到正常水平。 45) 主要存在于心肌组织中，其他组织和器官含 量很少，所以 45) 是诊断心肌梗死的一个极其可靠的生化指标。 $%&释放入血比 45) 迟 (8) ;，发病后 )’8’< :后逐渐升高，